实验和模拟是研究蛋白质等生物大分子动力学行为的重要手段。在实验研究中,各种光谱学和波谱学手段已经为生物大分子的研究提供了丰富的信息。但是由于实验手段不能直接观测原子的位置等信息,只能通过测量大分子对外界刺激的响应推测分子的微观动力学行为。而分子模拟通过求解牛顿方程和薛定谔方程,可以直接从微观上追踪原子的位置和速度,从而可以提供最直接的观测。但是,分子模拟的手段由于受到计算机处理能力和算法的限制,尚不能研究大空间尺度和长时间尺度上的生物学问题。另一方面,理论研究的可靠性受到其所用势函数的精度的限制。通过实验手段和模拟手段的相互补充,科学家期望获得更加丰富并且更加可靠的数据。时间分辨荧光技术的发展为生物大分子的超快动力学研究带来了机遇。然而,目前实验手段获得的蛋白质运动的特征时间与分子模拟测得的特征时间存在显著的差异。尤其表现在分子模拟发现的最快特征时间比实验观测的时间快了一个数量级。理论化学生物学家期望认识这个差异的来源。对于理论研究,目前广泛使用的分子力场势函数的缺陷之一,即没有显式的包含各向异性的静电极化效应,会减弱分子间的静电相互作用,使得分子运动加快。本论文主要介绍探索静电极化效应对分子模拟中蛋白质动力学的影响,通过该项研究探索特征时间差异的来源。在具体的计算模拟当中,我们应用线性响应理论,并对选定的肌红蛋白体系分别用AMBER99SB力场,polarized protein-specific charge (PPC),以及AMBER12pol力场进行动力学模拟计算对比。在PPC力场中,我们又细分为三种情况进行模拟,这三种情况的不同之处在于溶剂极化的处理不同,分别标记为PPC(只是计及蛋白质原子极化),PPC’(计及蛋白质极化的同时,也将蛋白质周围的第一水合层内的溶剂分子的极化电荷计及在内)以及PPC”(计及蛋白质极化的同时,将蛋白质周围,范围在5.5A的溶剂分子的极化电荷计及在内)。对模拟计算结果运用线性响应理论以及时间相关函数处理各情况下的轨迹的基态与激发态能量差值,进而得到该体系在不同处理条件下的荧光光谱衰减特征时间。计算结果表明,对蛋白质以及其周围水合层加静电极化效应虽然可以阻止水分子的平动和转动,以及蛋白质中色氨酸残基的弛豫,但是效果却是十分有限,换言之,对蛋白质及其水合层加静电极化还是不能很好的解释实验上和理论上的特征时间的差异,至少可以说在应用线性响应理论的前提下是无法解释的。