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Ⅰ型单纯疱疹病毒(herpes simplex virus1，HSV-1)的UL47基因属于晚期(late，L)基因，编码一个693氨基酸的蛋白。UL47可以被磷酸化和糖基化修饰，有两种不同修饰形式的蛋白，分子质量分别是82kD和81kD，分别被称为VP13和VP14。UL47为病毒的主要皮层(tegument)蛋白之一，在病毒颗粒中的丰度超过10％。在感染早期，病毒颗粒中的UL47蛋白即可进入细胞核，并且呈现致密点状分布。UL47的C端具有核输出信号，N端的富含精氨酸的序列同时具有核输入信号与结合RNA的功能。目前UL47在病毒感染中的功能尚不十分清楚。病毒蛋白与宿主蛋白的相互作用是病毒感染的生物学基础，所以解析病毒蛋白与宿主蛋白相互作用具有十分重要的生物学意义，本论文采用高通量酵母双杂交实验(yeast two hybrid，YTH)技术，筛选到了一些与UL47相互作用的潜在宿主细胞蛋白，包括NCOA4、PDCD7、RASSF9和TAP/NXF1，通过荧光共定位实验进一步验证，发现NCOA4和PDCD7不能够与UL47共定位，而RASSF9和TAP/NXF1能够与UL47共定位，表明RASSF9和TAP/NXF1这两个蛋白可能与UL47相互作用，这些初步结果有助于我们进一步了解UL47在HSV-1感染和复制中的生物学功能。