精氨酸脱亚氨基酶在医学上有着重要的价值，是一种细胞增殖抑制剂，能够阻止血管内壁细胞的增殖。精氨酸脱亚氨基酶可把非必需氨基酸——精氨酸转变为瓜氨酸，而精氨酸的缺失将使细胞生长受到抑制。使用产精氨酸脱亚氨基酶的基因工程菌BL21（DE3）（pET-30a—cit），对BL21（DE3）（pET-30a—cit）的发酵条件，酶的分离纯化，酶的性质和固定化方法进行了研究。确定了BL21（DE3）（pET-30a—cit）的液体发酵培养基组成（10％玉米粉浸出液，10％黄豆粉浸出液和1％NaCl）和诱导方式（160rpm 37℃培养3小时，0.6％的200mg／mL IPTG溶液诱导10小时）。依次采用超声波破壁，（NH₄）₂SO₄盐析、DEAE-纤维素离子交换层析等技术，分离纯化得到电泳纯的精氨酸脱亚氨基酶，经SDS-PAGE鉴定为单一条带，分子量为46kD。酶的比活性由最初的8.9U／mg蛋白提高到33.8U／mg蛋白，纯度提高了3.8倍，活性回收率为52％。确定了此酶的最适pH为5.8，最佳反应温度为25℃。以涂覆壳聚糖的硅胶为酶固定化载体固定精氨酸脱亚氨基酶，酶活回收率约为82.2％，酶活约20.7U／g，连续5天内10批次操作酶活力保持在80％以上。