【摘 要】
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由蛋白酶介导的受控蛋白水解具有调控多样性,不但能够调控细菌的生长与分裂,也能够迅速响应应激环境。其中,胞质蛋白酶可以移除损伤或错误折叠的蛋白,维持细胞稳态;而胞外蛋白酶可以裂解寄主细胞内、外成分,或干扰寄主细胞从而更好地侵染寄主。这两类不同细胞定位蛋白酶的调控功能和作用机制在十字花科黑腐病病原细菌野油菜黄单胞菌（Xanthomonas campestris pv.campestris,Xcc）中少
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由蛋白酶介导的受控蛋白水解具有调控多样性,不但能够调控细菌的生长与分裂,也能够迅速响应应激环境。其中,胞质蛋白酶可以移除损伤或错误折叠的蛋白,维持细胞稳态;而胞外蛋白酶可以裂解寄主细胞内、外成分,或干扰寄主细胞从而更好地侵染寄主。这两类不同细胞定位蛋白酶的调控功能和作用机制在十字花科黑腐病病原细菌野油菜黄单胞菌（Xanthomonas campestris pv.campestris,Xcc）中少有研究。为解析胞质及胞外蛋白酶在Xcc致病及抗胁迫过程中的功能,本论文以Xcc 8004作为研究对象,系统筛选了34个胞质蛋白酶和15个胞外蛋白酶,并获得了49个p K18mob自杀重组质粒库,以及28个插入失活突变体库。进一步遗传分析发现,双功能青霉素结合蛋白PBP1A（XC＿0942）参与细菌致病过程及生物膜形成过程,并响应渗透胁迫和高盐胁迫。pbp1a的缺失导致其细胞壁不完整,但在平板生长形态上却与野生型相差无几。同时,pbp1a缺失后还提高了对β-内酰胺类抗生素和碳青霉烯类抗生素的耐受性,暗示在Xcc中PBP1A可能是抗生素的主要靶标。体外PBP1A的蛋白酶活性会受到温度、DTT浓度和多种金属离子的影响,并受到蛋白酶抑制剂Leupeptin的抑制;突变理论预测的酶活位点,未检测到明显的酶活性减弱,推测PBP1A可能存在其他关键活性位点或关键区域。利用免疫共沉淀（Co-IP）技术,得到Xcc体内PBP1A的互作蛋白库,包含11类共计90个蛋白。文献调研提示,PBP1A与其互作蛋白可能在细胞分裂时促进肽聚糖的合成、参与Xcc耐药,增强与胞外环境的交流等。该研究为进一步评价PBP1A是否可以作为Xcc的防控靶标提供了有力证据,同时对新型抗生素或抗菌化合物的开发有着潜在的应用价值。
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