杆状病毒膜融合蛋白F的结构研究

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杆状病毒包膜与宿主细胞膜的融合是杆状病毒入侵的重要过程,其中病毒包膜融合糖蛋白是诱发和介导此过程的重要因子。目前已知杆状病毒有两类膜融合蛋白:GP64和F蛋白。GP64蛋白晶体结构已被解析,是group Ⅰ核多角体病毒的膜融合蛋白,属于典型的Class Ⅲ膜融合蛋白;杆状病毒中普遍存在的膜融合蛋白F,在group Ⅱ核多角体病毒(NPV)和颗粒体病毒(GV)中发挥膜融合功能,根据其模拟结构特征认为其属于Class Ⅰ膜融合蛋白。F蛋白首先表达为F0,经Furin蛋白酶剪切后成为包含由二硫键相连的F1、F2两片段的成熟F蛋白。F蛋白的结构目前仍未解析,本论文以棉铃虫核多角体病毒(Helicoverpa armigera single nucleocapsid nucleopolyhedrovirus,HearNPV)的膜融合F蛋白为研究对象,利用结构生物学方法解析F蛋白结构,为阐明杆状病毒感染靶细胞,诱导膜融合的机制及过程提供理论参考。我们采用果蝇表达系统(DES)表达HearNPVF蛋白的膜外区域HaFect,利用抗性筛选出可长期稳定表达HaFect的细胞株。通过Ni亲和层析、MonoQ离子交换层析等一系列蛋白纯化的方法获得了可用于结晶的高纯度蛋白。糖基化酶的处理提高了蛋白的均一性;通过对结晶条件的筛选和优化,最终获得更高分辨率的晶体。我们选择硒代甲硫氨酸蛋白,辅以硒脲、重金属浸泡等方法获得重原子衍生物,结合SAD的方法获取相位,为解析F蛋白的结构奠定了基础。拓展HaFect上取得的结果,我们还开展了 CuniF蛋白相关的研究。
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