本文以大黄鱼、虹鳟和弹涂鱼蛋白为原料,借助在线数据库进行虚拟酶解,对所得三肽的生物活性、水溶性和ADMET（吸收、分布、代谢、排泄和毒性）性质进行预测,并结合分子对接技术筛选出具有血管紧张素转化酶（ACE）抑制活性的7个三肽WAR、WQR、EGF、HGR、LEW、VDF和IDF。通过分子对接对其分子机制进行研究,并建立了药效团模型,旨在为海洋鱼类蛋白资源的利用以及活性肽应用研究提供理论依据。主要研究成果如下:1.通过在线工具ExPASy PeptideCutter对大黄鱼肌联蛋白、虹鳟伴肌动蛋白、大黄鱼胶原蛋白、大黄鱼伴肌动蛋白和弹涂鱼伴肌动蛋白进行虚拟水解,利用PeptideRanker、Innovagen、ToxinPred和admetSAR程序对获得的1221个三肽的生物活性、水溶性、毒性和ADMET性质进行预测,并结合分子对接筛选得到7个具有体外高ACE抑制活性的三肽WAR、WQR、EGF、HGR、LEW、VDF和IDF,其体外ACE抑制活性IC₅₀值分别为31.17±0.79、231.33±0.02、474.65±0.08、106.21±0.52、193.36±1.06、439.27±0.09和423.00±9.68μM。2.ACE抑制三肽WAR、WQR、EGF、HGR、LEW、VDF和IDF主要与ACE的氨基酸Tyr520、Tyr523、His353、His387、His513、Lys511、Gln281、Asp377、Asp415、Glu162、Glu376、Glu384、Ala356和Ala354形成氢键相互作用,与氨基酸Val379、Val380、Val518、Ala356、His383和His387形成疏水相互作用,与Asp377、Asp415、Lys511、Tyr523、His383、Glu162、Glu376、Glu384、Glu376、Glu411和Zn701形成电荷相互作用。当三肽与ACE的活性口袋S’₁中的Glu162相互作用时,其抑制活性显著增强。3.以ACE抑制三肽为研究对象,构建了HipHop药效团模型。Hypothese 1为最佳药效团模型,由1个正电离子中心、1个负电离子中心、1个疏水中心和1个氢键供体组成,该药效团能够较好的识别测试集中的活性分子和非活性分子。依据Hypothese 1模型对ACE抑制三肽HGR进行结构改造,改造获得的小分子HGR 6与Hypothese 1匹配度较高。结果表明,Hypothese 1中负电离子特征对于三肽ACE抑制活性具有重要作用。