【摘 要】
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第一部分:用紫外光谱扫描发现在生理pH(7.43)条件下Co(Ⅱ)与人血清白蛋白(HSA)或牛血清白蛋白(BSA)的结合有明显的滞后效应,表明Co(Ⅱ)与HSA或BSA的结合可能诱导白蛋白发生了构象态的缓慢变化(A-B转化);测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数;推测这一构象变化可能是由Co(Ⅱ)结合在白蛋白的N-端三肽段结合位后牵动白蛋白IA亚区内相对疏水的谷作了一次“铰链式运动”,进而
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第一部分:用紫外光谱扫描发现在生理pH(7.43)条件下Co(Ⅱ)与人血清白蛋白(HSA)或牛血清白蛋白(BSA)的结合有明显的滞后效应,表明Co(Ⅱ)与HSA或BSA的结合可能诱导白蛋白发生了构象态的缓慢变化(A-B转化);测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数;推测这一构象变化可能是由Co(Ⅱ)结合在白蛋白的N-端三肽段结合位后牵动白蛋白IA亚区内相对疏水的谷作了一次“铰链式运动”,进而诱使整个分子的构象逐渐发生了变化,使Co(Ⅱ)的其他结合部位暴露出来,表现为正协同效应。Co(Ⅱ)-HSA和Co(Ⅱ)-BSA体系的LMCT谱带还显示出一种鲜见报道的、具有偶极-偶极跃迁机理的减色效应。 第二部分:用紫外光谱扫描发现等电点pH(5.3)条件下,Fe(Ⅱ)与人血清白蛋白(human serum albumin,简称HSA)或牛血清白蛋白(bovine serum albumin,简称BSA)的结合有明显的滞后效应,表明Fe(Ⅱ)与HSA或BSA的结合可能诱导蛋白质构象发生从对Pe(Ⅱ)有较弱亲和力至较强亲和力缓慢变化(T-R转化)。测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数;推测这一构象变化可能是由Fe(Ⅱ)结合在白蛋白后,诱使整个分子的构象逐渐发生了变化,使Fe(Ⅱ)的其他结合部位暴露出来,表现为正协同效应。用平衡透析法首次研究了Fe(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡。Scatchard图分析表明,Fe(Ⅱ)在HSA或 广酉帅无大攀习士论文:应另白岳白的有关研丑BSA中均有两个强结合部位,通过非线形最小H乘法拟合 Bjerrum方程,得出 Fe(11 yHSA和 Fe(11卜 BSA体系的逐级稳定常数.第三部分:采用紫外光谱法、荧光光谱法并结合平衡透析法首次研究了磷钨杂多酸叮7R仰O7)6卜XHZO)与人血清白蛋白或牛血清白蛋白的结合平衡.观测到在生理咖(7.43)条件下磷钨杂多酸使 HSA和BSA的紫外吸收峰增强,并使HSA和BSA的特征荧先峰淬灭.Seat。hard图分析表明,磷钨酸在HSA和BSA中均有一个强结合部位.通过非线性最小二乘法拟合历 方程,得出磷钨酸-HSA和磷钨酸-BSA体系的逐级稳定常数.
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