抗冻蛋白(Antifreeze Proteins,AFP)是在寒冷环境中生存的生物体内发现的一类蛋白质。抗冻蛋白分子结构多样,在水溶液中抗冻蛋白分子能够吸附结合在溶液中的冰晶表面,非依数性地抑制冰晶生长和重结晶,从而降低冰晶生长点温度,但并不影响冰晶熔点温度。冰晶的熔点和生长点温度产生的差值称为热滞(Thermal Hysteresis,TH)。各种抗冻蛋白分子造成的热滞称为该种抗冻蛋白分子的热滞活性(Thermal Hysteresis activity,TH activity)。我们应用统计热力学理论和抗冻蛋白溶液中冰晶生长的Gibbs–Thomson效应,研究了AFP9,HPLC-6和AAAA2k E这三种第一类鱼抗冻蛋白(AFPI)的热滞活性。应用统计热力学理论分析了不同浓度条件下,冰晶表面一定范围面积内吸附AFPI分子数的概率分布,得到了吸附的AFPI分子数的统计平均值,及其随AFPI溶液浓度变化的规律。由吸附到冰晶表面的AFPI分子数的统计分布进一步分析了冰晶表面相邻吸附AFPI分子间距的统计分布,得到了吸附于冰晶表面的相邻AFPI分子的平均间距的统计平均值。根据抗冻蛋白溶液中冰晶生长的Gibbs–Thomson效应,应用冰晶表面相邻吸附AFPI分子的平均间距的统计热力学分析的结果,计算了不同浓度条件下溶液中AFPI分子的热滞活性,与实验研究结果符合。本文的研究分析结果对深入理解抗冻蛋白热滞活性的物理机制具有一定的理论意义。