金黄色葡萄球菌趋化抑制蛋白(ChemotaxisInhibitoryProteinofStaphylococcusaureus，CHIPS)是由金黄色葡萄球菌分泌到菌体外的一种蛋白，能特异性地与中性粒细胞和单核细胞上的C5a受体(C5aR)和fMLP受体(FPR)结合，从而阻止细胞的趋化作用。但是，可否将CHIPS作为药物来治疗由C5a或fMLP诱发的炎症性疾病或将CHIPS作为免疫原来防制金黄色葡萄球菌感染，目前尚不清楚。 本试验设计合成了一对PCR扩增特异性引物，分别从金黄色葡萄球Newman株和CowanI株中扩增获得了CHIPS基因，进一步将其克隆到pMD18-T载体获得重组质粒pMD-N和pMD-C，并对其进行测序分析。结果，与GenBank中提供的CHIPS基因序列相比，Newman株具有100％的同源性，CowanI株只有一个碱基突变R298A→G；二者氨基酸同源性均为100％。说明CHIPS基因高度保守。 将pMD-N/pMD-C质粒和pET32a(+)表达载体进行BamHI和SalI双酶切，回收CHIPS基因片段，将其插入到pET32a(+)原核表达载体并转化到BL-21(DE3)E.coli，经筛选分别获得pET-N/DE3和pET-C/DE3重组体细菌。经IPTG诱导表达和SDS-PAGE分析，结果与对照菌株相比，诱导后的pET-N/DE3和pET-C/DE3表达约为31.8kDa的融合蛋白，且表达蛋白存在于菌体超声波裂解上清中；进一步对其进行western-blotting分析证实，表达的融合蛋白为目的蛋白。说明本试验CHIPS得到了良好表达，且为可溶性蛋白。 用MagneHisTM蛋白纯化系统对表达的CHIPS蛋白进行纯化，并将纯化后的CHIPS蛋白用于人工创伤感染的动物模型试验，结果与对照组相比，使用CHIPS蛋白组对创伤感染愈合具有明显的延迟作用，表明CHIPS蛋白对炎症具有抑制或延缓作用。