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超氧化物歧化酶(Superoxide dismutase SOD)是一类具有特定生物催化功能的金属蛋白酶,它能将多余的自由基(主要为O2)清除,而且催化效率很高。但是SOD作为药用酶使用时自身存在以下不足:分子量大,不易透过细胞膜,半衰期短。这些原因使得SOD难以推广应用。为此研究者们尝试合成一些SOD模拟物来代替SOD。由硫醚的不对称氧化来合成手性亚砜的反应一直是不对称催化领域的研究热点之一。其中,利用手性金属催化剂氧化催化硫醚获得光学纯亚砜已经受到广泛关注。本文选用2-羟基-1-萘甲醛与环己二胺合成手性席夫碱配体,用水热法合成了十种过渡金属配合物[VO(L1)]2(1),[Cr2(CH3O)2(L1)2]2(H2O)(2),[MnCl(L1)2](3),[FeCI(L1)]2(4),[Co(L1)](5),[VO(L2)]2(6),[Cr(CH3O)2L2)2]CH3OH(7),[MnCl(L2)](8),[FeCl(L2)](9),[Co(L2)](10)。采用X-射线单晶衍射、质谱、元素分析、红外光谱等方法对配合物进行了表征;将配合物与人血清白蛋白(HSA)进行杂化,得到了相应杂化蛋白。通过各种光谱手段,研究了所合成的配合物与HSA的相互作用。并对这些配合物与HAS相互作用的猝灭常数KsV、结合常数K、结合方式以及它们对蛋白质二级结构的影响和氨基酸残基微环境的变化等各方面进行了对比和分析。研究表明这些配合物对HSA的荧光猝灭主要是静态猝灭过程;通过配合物与血红素、布洛芬、甲状腺素的竞争结合实验,可知这些配合物均结合在HSA的Site Ⅰ的位点上;同时配合物对HSA的二级结构、酪氨酸、色氨酸、二硫键等都有一定程度的影响。利用黄嘌呤-黄嘌呤氧化酶法检测了金属配合物及其杂化蛋白的SOD活性,实验结果表明:配合物Mn-3、Mn-8、Co-5、Co-10及其HSA杂化蛋白具有一定的SOD活性,通过对IC50与表观速率常数Kcat数据分析表明:HSA的加入均使配合物的SOD活性得到了很大程度的提高,其中HSA-Mn-3的SOD活性活性最高,其活性顺序为HSA-Mn-3>HSA-Mn-8>HSA-Co-10>Mn-8>HSA-Co-5>Mn-3>Co-10>Co-5。通过研究配合物及其杂化酶催化氧化硫醚合成手性亚砜可知:的不对称催化合成手性亚砜反应的研究可知,V-1,Cr-2,HSA-Cr-2的具有较好的立体选择性,其中V-1,Cr-2,HSA-Cr-2的对映选择性ee值最高。