【摘 要】
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泛素化修饰是真核细胞中蛋白质翻译后修饰最常见的方式之一,该过程基本涉及真核细胞生命活动的各个进程,发挥重要的调控作用,在蛋白质的降解、定位、功能、代谢等过程中不可
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泛素化修饰是真核细胞中蛋白质翻译后修饰最常见的方式之一,该过程基本涉及真核细胞生命活动的各个进程,发挥重要的调控作用,在蛋白质的降解、定位、功能、代谢等过程中不可或缺。近来,人们发现嗜肺军团菌效应蛋白MavC作为一个转谷氨酰胺酶,通过其转谷氨酰胺活性介导调控一种独特的泛素化,即MavC催化将Ub(泛素)第40位的谷氨酰胺(Gln40)连接到UBE2N,从而对UBE2N进行泛素化修饰。在本文中,我们解析了 MavCC74A/UBE2N/Ub三元复合物的晶体结构,从分子水平上揭示了这种独特的泛素化机制。为了深入了解这种非常规泛素化的催化过程,我们还解析了MavC/UBE2N-Ub二元复合物的结构。此外,我们还发现MavC对其本身催化的这种独特泛素化过程也表现出催化逆反应的较弱的活性,即对该非常规泛素化产物UBE2N-Ub进行去泛素化,将产物UBE2N-Ub分解为UBE2N和Ub。通过对上述两个复合物的结构分析,我们针对复合物中的MavC、UBE2N以及Ub设计了多个关键氨基酸突变,并纯化了上述蛋白,进行其体外泛素化、去泛素化、脱氨基实验等功能性验证的生化实验。这些实验结果结合我们获得的复合物结构,从分子水平上揭示了这种独特的泛素化机制。综上所述,这项研究对了解MavC这种转谷氨酰胺酶诱导的泛素化的机制提供了重要的见解,为今后对这种新型泛素化反应的功能研究奠定了重要基础。
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