本研究以淡水鱼肉素材的有效利用为出发点，主要以白鲢鱼肉为研究对象，主要考察大豆胰蛋白酶抑制剂(STI)对白鲢鱼肉内存在的肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(MBSP)引起的肌原纤维降解作用的影响。通过研究STI对淡水鱼肉鱼糜制品弹性的改善来解决鱼糜制品中常见的凝胶劣化现象。 白鲢肌肉中的肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(MBSP)通过一系列的柱层析后得到高度纯化，其中包括SephadexG75，HighQCartridge及ArginineSepharose-4B。在对MBSP性质的分析中，用t-butyloxycarbonyl-Leu-Arg-Arg-4-methylco-um-aryl-7-amide(Boc-Leu-Arg-Arg-MCA)作底物得知60℃为该酶的最适温度，其最适pH为8.5。用不同MCA底物对MBSP做底物特异性实验，发现MBSP能分解精氨酸和赖氨酸残基的羧基。MBSP的活性受到丝氨酸蛋白酶抑制剂(Pefabloc.SC，LBTI，PMSF)明显的抑制作用，而其它种类的蛋白酶抑制剂则对其作用不大，这表明MBSP是一种丝氨酸蛋白酶。金属离子中，Mg2+、Ca2+对其活性有明显的促进作用，而其它的金属离子如Ag+、Fe2+、Cu2+、Zn2+等则对MBSP起着抑制作用。 鱼糜制品在50℃一60℃的加热温度下，由于凝胶形成断裂的网状结构，常出现凝胶劣化现象，且鱼的种类对凝胶劣化有很大的影响。造成此现象的主要原因分析为MBSP在50-60℃温度带下强烈分解肌球蛋白重链。 由于MBSP受丝氨酸类蛋白酶抑制剂的明显抑制，因此选择可作为食品添加剂的大豆胰蛋白酶抑制剂(STI)。纯化后的STI(0.75ug/ml，pH7.5)其分子量为21.5kDa。结果表明即使在90℃下加热30min后STI仍能保持55％的最初活性，是一种对热稳定的抑制剂。这保证了添加入鱼糜制品中，加热后不易失活，起到抑制的效果。 纯化后的STI对MBSP的抑制试验表明，MBSP的相对剩余活性随着STI浓度的增加呈下降趋势，且在STI浓度仅为75ng/ml时对MBSP已有很明显的抑制作用。说明STI为MBSP的特定抑制剂。将纯化后的STI加入肌原纤维中以判断它对鱼体内肌原纤维降解的影响作用。与对照相比，在有STI存在，终浓度为0.75ug/ml的情况下，即使在55℃下加热8h，肌球蛋白重链、α-辅肌动蛋白、肌动蛋白及原肌球蛋白均能很好的被抑制而不分解，这表明STI对由MBSP引起的肌原纤维蛋白降解有很好的抑制效果。 通过SPSS方差分析，将STI加入鱼糜制品中在一定程度上可提高凝胶强度，在SDS-PAGE上也可显示其抑制效果。提示了作为可食用的添加剂应用于鱼糜制品中的可行性。