花生蛋白是我国具有优势的大宗蛋白资源,但适宜特定加工过程的的优质专用花生品种的缺乏,严重制约了花生蛋白深加工产业的良性发展。本文以自然变异花生品种作为研究对象,明确了35.5kDa亚基缺失对球蛋白功能性质的影响,在此基础上筛选出热特性作为研究重点,从性质和结构两方面阐明了热处理过程中亚基缺失对花生球蛋白功能性质的影响,并初步探讨热处理过程中亚基缺失对球蛋白热特性差异的机理。具体结果如下:明确了亚基缺失与球蛋白功能性质的关系。35.5 kDa亚基的缺失增强了球蛋白的耐热性,提高热稳定性;且在升温过程中未缺失球蛋白表观粘度始终高于缺失球蛋白。在高酸性pH值范围内(pH<3),缺失球蛋白组分的溶解性略高于未缺失球蛋白,而在低酸性区域内(pH 5~7)未缺失品种的球蛋白的溶解性则要好于缺失品种,在碱性区域(pH>8),则是未缺失球蛋白溶解性显著好于缺失球蛋白。花生球蛋白中半胱氨酸主要以游离巯基(-SH)的形式存在,二硫键(-S-S-)在其中所占比例并不大;未缺失品种的总巯基含量也略微高于缺失品种球蛋白,但在二硫键含量上未缺失球蛋白却低于缺失球蛋白。未缺失球蛋白中含有较高的疏水性基团未缺失品种球蛋白的表面疏水性指数显著高于缺失品种球蛋白。对比了热处理对缺失/未缺失球蛋白功能性质。热稳定性方面,未缺失球蛋白的Tonset和Td值均显著低于缺失球蛋白,未缺失球蛋白更易发生热变性;但未缺失球蛋白ΔH和ΔT值均大于缺失球蛋白,在升温变性过程中未缺失球蛋白完全变性需要外界提供更多的能量,变性协同性更差。加热溶解性方面,60℃(10min,20min)和90℃(10min,20min)热处理均能导致花生球蛋白溶解性降低,120℃(10min,20min)热处理则会引起溶解性显著升高,增溶作用明显;且缺失球蛋白在90℃(10min,20min)溶液会出现了弱凝胶现象,在未缺失球蛋白中则未观察到。表观粘度方面,温度升高均导致球蛋白组分粘度增加,未缺失球蛋白粘度始终大于缺失球蛋白;幂律方程拟合发现缺失球蛋白假塑性(n=0.245~0.910,25℃>75℃>45℃>85℃>65℃)始终大于未缺失品种球蛋白(n=0.187~0.548,25℃>45℃>75℃>65℃>85℃),并证明加热温度升高并不会增强溶液假塑性。粘弹性方面,在加热过程中缺失球蛋白在加热过程中溶液粘弹性能会更加突出,胶凝性显著好于未缺失品种。表征了缺失和未缺失球蛋白在受热过程中的结构变化。缺失球蛋白和未缺失球蛋白在PBS(10 mM,pH 7.9)下存在的聚体比例不同,缺失品种大多以二聚体形式存在,未缺失品种二聚体和单体两种形式均存在。在90℃处理下未缺失球蛋白较缺失球蛋白分子内部巯基更加充分,分子结构更加松散,更利于进一步发生聚集或交联作用。聚集行为方面,60℃加热过程中可形成可溶性聚集体,主要为次级键作用;而在90℃热处理可同时形成可逆和不可逆聚集,其中不可逆聚集中主要是由于二硫键共价作用形成;120℃热处理可共价形成不可逆聚集体,由于高温高压作用下肽链断裂,生成一系列小分子量物质。同时通过蛋白质组学手段,利用双向电泳和质谱联用技术鉴定得出35.5 kDa亚基为iso-Ara h3在翻译后修饰过程中通过内酶切作用得到的酸性肽段,并对其序列进行了分析。本研究对比了不同亚基组成球蛋白的功能性质差异,并在此基础上明确了热处理过程中缺失/未缺失球蛋白功能性质和结构差异,为从分子层面上揭示蛋白质热特性变化机理奠定了理论基础,为食品加工业中通过改变加热条件实施定向操控提供了工业化意义。