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蛋白的磷酸化是调节细胞周期进程的一种普遍机制。MPM-2单克隆抗体能够特异地识别一类在有丝分裂期被磷酸化的蛋白，因此成为研究整个细胞周期中磷酸化调节的有力工具。在蛋白质组学方法发展起来以前，免疫印迹所显示的蛋白点很难被鉴定，因而MPM-2虽然已经制备了二十多年，但仍然只有少数的MPM-2抗原得以鉴定。我们首先运用自行改进的蛋白质组学的方法进行了较大批量MPM-2磷酸化蛋白的鉴定。提取细胞中期蛋白平行分几块胶进行双向电泳。取其中一块胶，将其上面的每一个点进行SDS-PAGE电泳、转膜、用MPM-2抗体作为一抗进行孵育并显色。通过比对两块考马斯亮兰染色的凝胶，在另外一块完整的双向凝胶上匹配出一向免疫印迹实验中能与MPM-2抗体结合的蛋白点并用质谱对其进行鉴定。运用上面这种方法，共筛选了100个蛋白点，其中有31个能与MPM-2抗体反应，通过质谱鉴定出包括已知的一个MPM-2抗原(laminin结合蛋白)在内的22个能与MPM-2抗体反应的蛋白质。我们选择其中反应性最强的PCBP1蛋白，运用下列方法对其进行了进一步确认：1)共定位实验：1D免疫印迹反应中PCBP1抗体识别条带与MPM-2抗体识别条带之一的共迁移，2D免疫印迹和间接免疫荧光实验中上述两种抗体染色的共定位；2)免疫沉淀实验中，MPM-2抗体能够从G2/M期细胞提取物中捕获PCBP1蛋白。以上结果显示PCBP1蛋白为MPM-2抗原蛋白。
我们继而对PCBP1蛋白进行了初步的功能研究。首先，PCBP1蛋白被沉默的Hela细胞株的生长速度减慢、软琼脂集落形成能力减弱、对血清的依赖性增强，说明PCBP1对细胞的生长和增殖有重要作用。其次，为了研究PCBP1的功能调控机制，我们通过GSTPulldown技术检测了它与中期重要调控因子Pin1的相互作用，结果表明体外表达的Pin1可以结合细胞内的PCBP1。本研究对于MPM-2抗原的大批量鉴定，为我们进一步了解细胞有丝分裂起始时的蛋白磷酸化调控网络提供了新的角度和切入点。另外，对于PCBP1蛋白功能的初步探索为其在有丝分裂细胞周期调控中的重要功能研究提供了新的线索。