【摘 要】
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利用PCR从噬琼胶菌AL1中扩增琼胶酶基因,将其克隆至表达载体p ET-28a;表达产物用亲和层析纯化,研究重组酶的酶学性质;利用薄层色谱和质谱鉴定酶解产物,并测定酶解产物的还原
【机 构】
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集美大学食品与生物工程学院,福建省食品微生物与酶工程重点实验室
【基金项目】
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福建省海洋经济发展补助资金项目(FJHJF-L-2020-1),漳州市科技重大专项(ZZ2019ZD15)。
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利用PCR从噬琼胶菌AL1中扩增琼胶酶基因,将其克隆至表达载体p ET-28a;表达产物用亲和层析纯化,研究重组酶的酶学性质;利用薄层色谱和质谱鉴定酶解产物,并测定酶解产物的还原能力和清除DPPH、ABTS+和·OH自由基的能力,分析酶解产物的抗氧化活性。结果表明,来自噬琼胶菌AL1重组琼胶酶的分子质量为105 ku。该琼胶酶能专一地降解琼脂,为β-琼胶酶。重组琼胶酶在50℃和p H 7.0表现出最大酶活力,在50℃以下,p H 5.00~11.00宽p H范围内稳定性良好,说明该重组酶具有良好的热稳定性
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