【摘 要】
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热休克蛋白70羧基末端相互作用蛋白(carboxylterminus of the Hsp70 interacting protein,CHIP)是Ballinger等[1]发现的同时具有辅助伴侣分子和E3泛素连接酶活性的特殊蛋白分
【机 构】
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军事医学科学院附属医院乳腺肿瘤科,军事医学科学院生物工程研究所,
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热休克蛋白70羧基末端相互作用蛋白(carboxylterminus of the Hsp70 interacting protein,CHIP)是Ballinger等[1]发现的同时具有辅助伴侣分子和E3泛素连接酶活性的特殊蛋白分子。作为辅助伴侣分子,它与Hsp90和Hsc/Hsp70相互作用,调节Hsp介导的蛋白质的异常折叠;而作为E3泛素连接酶,通过
The carboxyl terminus of the Hsp70 interacting protein (CHIP) is a special protein molecule discovered by Ballinger et al [1] that has the activity of both the chaperone and the E3 ubiquitin ligase. As a chaperone molecule, it interacts with Hsp90 and Hsc / Hsp70 and regulates the Hsp-mediated abnormal folding of proteins; whereas as an E3 ubiquitin ligase,
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