刺参受外界刺激后体壁会出现粘液样变性和流失等现象。海参体壁是可变胶原组织(MCT),由微纤维和胶原纤维等构成。微纤维包绕胶原纤维形成网络结构,保证了MCT的机械稳定性。为揭示丝氨酸蛋白酶对刺参体壁胶原纤维超分子结构的降解作用,提取胶原纤维建立胶原超分子模型,胰蛋白酶降解该模型,扫描电镜(SEM)观察酶解过程中MCT微观变化；傅立叶变换红外光谱仪(FTIR)及差示量热扫描法(DSC)研究酶解过程中胶原纤维高级结构变化；化学法及高效液相色谱法(HPLC)分析溶出性成分。结果显示,刺参胶原纤维经胰蛋白酶处理后,SEM下其表面解聚出少量原纤维,但胶原纤维主体结构尚在；FTIR和DSC分析表明,MCT具有胶原蛋白特征性的FTIR谱图且胶原超分子结构热稳定性显著强于单体胶原蛋白。酶处理未引起MCTFTIR谱图和热稳定性的显著变化；溶出性糖胺聚糖和总蛋白均随酶解时间的延长呈上升趋势,溶出性羟脯氨酸虽有增加,但总溶出率较低上述结果说明,胰蛋白酶对胶原纤维超分子结构具有破坏作用,但程度较轻,据此推测,其虽可能参与海参自溶,但不一定发挥主导作用。