β-淀粉样蛋白（Amyloidβ-protein,Aβ）通过脑部多种生理途径产生神经毒性,是脑部生理病变的重大成因,其异常累积是诱导产生阿尔兹海默症（Alzheimer’s disease,AD）最重要的病因之一。姜黄素及其衍生物的光学和电学性质良好,因为其具有高度π-电子离域和对称结构,并且对Aβ肽聚集体有靶向相互作用,对人体无毒副作用,以此合成的荧光探针可用于检测β-淀粉样蛋白。近年来近红外荧光（Near-Infrared Fluorescence,NIRF）成像技术被广泛用于体内成像,因其具有无创、快速、低成本、安全、较深组织穿透距离,以及避免自体发光对活体组织成像的干扰等优点。聚集诱导发光（Aggregation-Induced Emission,AIE）类荧光探针因其独特的光学性质在荧光生物成像方面具有非常广阔的应用前景。就近年来的研究进展,根据姜黄素类荧光探针与靶标分子的结合特点和荧光信号,分析其结构特征和影响探针荧光强度以及发射波长的因素,对其特有的π-共轭体系和β-二酮基结构进行修饰,以期获得检测灵敏、选择性强,适用于活体成像的姜黄素类AIE近红外荧光探针。首先,以姜黄素为基础结构进行修饰改造,利用计算机辅助分子设计,并结合相关参考文献,进行综合筛选,确定所设计的姜黄素类似物。然后,确定目标化合物的合成路线并进行优化。在姜黄素的β-二酮结构上引入二氟化硼,通过羟醛缩合引入供电基团,带有供电性的取代基团和缺电子的二氟化硼分别作为电子供体和电子受体通过七碳链的烯烃连接,形成电子供体-п-电子受体（D-п-A）共轭体系。在合适的实验条件下对6个目标化合物进行合成、分离和纯化,并且用核磁共振氢谱对化合物进行结构表征。接下来,合成Aβ1-40肽聚集体,对已合成的化合物与Aβ1-40肽聚集体通过紫外分光光度法、荧光分光光度法等分析方法进行体外结合检。6种化合物对Aβ肽聚集体均具有良好的亲和力,且最大发射波长几乎都处于近红外区域,随着化合物3b浓度的增高,其荧光强度呈现递增状态,说明其有潜在的AIE效应。最后,为了实现探针在活体层面上检测Aβ,筛选出3个具有代表性的探针进行活体成像并进行对比。在APP/PS1小鼠静脉注射几种探针化合物后,荧光性质均产生了变化,对Aβ具有良好的成像能力,也进一步证明这些小分子探针可通过血脑屏障并靶向Aβ。研究表明:化合物3b具有典型的AIE特性,且在604.0nm处显示出最强吸收峰位,在680.8nm处具有最强的发射峰位,在活体成像实验中可明显区分6个月大的APP/PS1双转基因小鼠与年龄匹配的WT小鼠,表现出良好的选择性和高灵敏度、高亲和力且靶向Aβ的能力,这为日后临床研发靶向Aβ聚集体的具有AIE效应的近红外荧光探针针提供了重要依据,也为AD的早期发现以及减缓疾病发展提供了参考。