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粪产碱杆菌青霉素G酰化酶(AfPGA)是来源于粪产碱杆菌的一种高活性酶，主要用于生产半合成β-内酰胺类抗生素，具有很好的工业前景。
我们首先对青霉素G酰化酶的发酵工艺进行了优化，针对菌株质粒稳定性低的特点，进行了摇瓶实验，并采用补料分批发酵的办法，在5L罐上实现了放大。最终将产量由原来的4000U/L提高到了23000U/L。
本文对AtPGA进行了分离纯化。首先，通过高压机械破碎法提取粗酶液。粗酶液无需硫酸铵沉淀，即可引入pH7.8，20mmol/L磷酸缓冲液预平衡的DEAE-Sepharose CL 6B柱，上柱后用平衡缓冲液洗至基线稳定。AfPGA不被吸附而直接流出，流出液加入固体(NH4)2SO4至8％(w/v)后，加入20mmol/L磷酸缓冲液pH7.8-8％(NH4)2SO4预平衡的Butyl-Sepharose CL 4B柱，分步洗脱，当磷酸缓冲液中(NH4)2SO4浓度为3％时，洗脱获得AfPGA。经DEAE-Sepharose CL 6B离子交换层析和Butyl-Sepharose CL 4B疏水层析，即可得纯度提高50.6倍，比活为212.7 U.mg-1的青霉素G酰化酶，总得率达78％。
经等点聚焦电泳测定，酶的等电点在7.9～8.0之间。酶学性质研究结果表明：AfPGA的最适pH为10.0；最适反应温度为40℃；Km值为0.52mmol/L，比其他来源的青霉素酰化酶低，表明酶催化反应的能力很强。酶不依赖任何金属离子存在，但是Mg2+和Co2+的存在对酶具有激活作用。此外，AfPGA还具有很高的热稳定性和底物专一性。