颗粒酶K(GzmK)和颗粒酶A(GzmA)是颗粒酶家族中唯一的两个类胰蛋白酶，在细胞毒性T淋巴细胞以及自然杀伤细胞介导的细胞毒作用中，类胰蛋白酶发挥了重要作用。当这两种颗粒酶中的一者被抑制后，另一种就会对酶活性做出有益的补充。GzmK在CD56分子高表达的NK细胞以及CD8+T细胞中都有较高程度的表达。作者最近的研究证明了颗粒酶K可以引起快速的靶细胞死亡，其特点为细胞膜表面的磷脂酰丝氨酸外翻，细胞核凝集，染色质断裂。进一步的研究发现颗粒酶K还可以使细胞内的活性氧自由基(ROS)水平升高，线粒体的氧化还原电势被破坏。　　 到目前为止，对颗粒酶K介导的肿瘤细胞凋亡过程中ROS产生机理的研究还是空白。作者发现细胞内Apel蛋白的含量与细胞的抗氧化功能相关。Apelknock down会促进而过表达会抑制H2O2或GzmK引起的细胞内ROS水平的升高。Apel是GzmK的底物。GzmK不但可以切割Apel，而且还破坏了它的氧化还原功能，Apel knock down会促进而过表达则抑制GzmK引起的线粒体cyt c的释放以及细胞凋亡的发生。　　 细胞内经常有错误折叠蛋白的产生，而大部分的错误折叠的蛋白都会从内质网中转运到26S蛋白酶体中降解(ER associated degradation，ERAD)。VCP是ERAD通路中的一个重要的蛋白，它不但可以与错误折叠蛋白结合，而且可以通过水解ATP释放能量帮助蛋白转运。GzmK可以切割VCP，破坏了它的ATP酶活性，使它不能正常的帮助细胞内错误折叠蛋白的降解，从而加速细胞凋亡。