随着我国冷链的发展和人们消费水平的提高,以牡蛎为代表的贝类销售量逐年增加。但是,因为牡蛎含水量高,pH呈中性以及内源性酶活跃等特点,在运输、销售和贮藏等过程中容易发生与内源性蛋白酶相关的自溶现象,导致品质下降。本研究以长牡蛎（Crassostrea gigas）为研究对象,对闭壳肌中结构蛋白和内源性蛋白酶进行研究,以期揭示在冷藏过程中牡蛎蛋白质的变化以及内源性蛋白酶的作用。首先对长牡蛎不同组织（闭壳肌、外套膜、鳃和内脏团）在0℃和4℃冷藏过程中的表观变化进行评价。结果显示在冷藏过程中闭壳肌表观变化明显,在0℃冷藏过程中,牡蛎闭壳肌随着时间延长,边缘逐渐变模糊,在4℃冷藏过程中闭壳肌色泽由透明逐渐向不透明转变,肉质由紧实变得绵软。进一步通过Western blotting鉴定闭壳肌中肌球蛋白重链（myosin heavy chain,MHC）、肌动蛋白（Actin）、副肌球蛋白（paramyosin,PM）和原肌球蛋白（tropomyosin,TM）的降解,结果显示,在0℃和4℃冷藏过程中,闭壳肌中MHC分别在第3 d和第1 d开始降解,表明低温有利于降低蛋白被酶解的速率。但是,Actin、PM和TM在11 d的冷藏过程中无明显变化。闭壳肌的pH值由初始的6.79开始呈现下降的趋势,在0℃冷藏至11 d,pH值为6.52,而在4℃下,则下降至5.84。在0℃和4℃冷藏条件下,K值分别在第9 d和第5 d超过二级鲜度范围（40%）。在质构指标方面,闭壳肌硬度和咀嚼性均在第1 d达到峰值,随后逐渐下降,弹性和WHC随冷藏时间的延长呈现下降趋势。闭壳肌中丝氨酸蛋白酶和组织蛋白酶B活性在冷藏过程中呈现先升高后降低的趋势。牡蛎冷藏期间,闭壳肌中MHC的降解最为明显并与牡蛎品质劣化密切相关。胶原蛋白与贝类肌肉质构密切相关,通过胃蛋白酶溶解和盐析等方式,从牡蛎闭壳肌中纯化得到一种酶促溶性胶原蛋白（PSC）。PSC的分子组成为[α1（Ⅰ）]2α2（Ⅰ）,通过FTIR光谱和圆二色谱分析结果表明,PSC具有完整的三螺旋结构。DSC结果表明,PSC的变性温度为36.91℃。扫描电子显微镜观察到PSC呈现层叠多孔结构。通过硫酸铵盐析、DEAE-Sepharose阴离子交换层析柱和Phenyl-Sepharose疏水层析柱分别从闭壳肌和内脏团中得到丝氨酸蛋白酶粗酶。结果表明,闭壳肌丝氨酸蛋白酶最适pH和温度为9.0和50℃;内脏团丝氨酸蛋白酶最适pH和最适温度为9.0和45℃。丝氨酸蛋白酶在0℃和4℃下对牡蛎肌球蛋白有明显的降解作用,表明丝氨酸蛋白酶在牡蛎闭壳肌自溶过程中起了重要作用。