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随着社会的发展、科学技术的进步,以及人民生活水平的提高,人们更加重视饮食的科学性和营养性。纯生啤酒以其新鲜、纯正的风味,作为健康、绿色的饮品,已经风靡全球。但是,纯生啤酒的泡持性仍然是目前生产中所面临的一个难题。
许多研究表明,纯生啤酒在贮藏的过程中,由于残留的蛋白酶特别是蛋白酶A造成泡持性蛋白的大量降解而使得纯生啤酒的泡持性降低。本实验通过分离纯化大豆胰蛋白酶抑制剂,试图利用大豆胰蛋白酶抑制剂(STI)对于蛋白酶A的抑制作用,来解决蛋白酶A造成纯生啤酒泡持性降低的问题。
在实验中,我们主要通过DEAE-Sepharose4B FF阴离子交换层析柱从大豆提取液中分离得到活性较高的STI,将大豆胰蛋白抑制剂作为配基偶联到琼脂糖凝胶层析介质Sepharose4B上,制成的亲和层析介质STI-Sepharose4B能够对纯生啤酒中的蛋白酶A进行亲和层析分离,从而提高蛋白酶A浓度,对今后解决纯生啤酒中蛋白酶A由于含量很低而造成的测定困难的问题提供一个新的思路。同时对于大豆胰蛋白酶抑制剂通过SDS电泳和IEF电泳分别测定其分子量和等电点等参数。