【摘 要】
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尾丝是肌尾噬菌体用于识别并结合宿主表面受体、起始侵染的重要装置。尾丝的正确折叠和组装通常需要特定的分子伴侣——尾丝组装蛋白(tail fiber assembly protein,TFA)的协助,例如T4噬菌体的尾丝蛋白gp37和gp12三聚体的正确折叠和组装需要分子伴侣gp57a和gp38的协助。尽管TFAs广泛存在于各种噬菌体中,但TFA的三维结构及其促进尾丝组装的分子机理仍不清楚。本文解析了
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尾丝是肌尾噬菌体用于识别并结合宿主表面受体、起始侵染的重要装置。尾丝的正确折叠和组装通常需要特定的分子伴侣——尾丝组装蛋白(tail fiber assembly protein,TFA)的协助,例如T4噬菌体的尾丝蛋白gp37和gp12三聚体的正确折叠和组装需要分子伴侣gp57a和gp38的协助。尽管TFAs广泛存在于各种噬菌体中,但TFA的三维结构及其促进尾丝组装的分子机理仍不清楚。本文解析了一种简化的肌尾噬菌体尾丝与其分子伴侣的复合物结构,并由此推测了分子伴侣协助尾丝组装的分子机制。本课题组前期从巢湖分离得到一株特异侵染伪鱼腥藻Chao 1806的肌尾噬藻体,命名为Pam3。通过基因组分析,推测Pam3的尾丝仅由gp24一种蛋白组成,gp25可能为gp24组装的分子伴侣。大肠杆菌体外共表达gp24-gp25表明gp25能促进gp24组装成三聚体,并与之形成稳定的3:3的复合物。我们通过冷冻电镜单颗粒技术解析了 gp24-gp25的复合物结构,整体分辨率为3.1 (?)。结构分析可知,gp24单体由α-helical、TNF-like与glycine-rich三个结构域组成,其中N端的α-helical结构域形成螺旋束促进gp24三聚体结构的稳定;中间的TNF-like结构域为两个平行排列的β-折叠片,并向外延伸形成glycine-rich结构域。该结构域内含12个甘氨酸富集基序(glycine-richmotif,GRM),相邻GRM之间通过广泛的氢键网络维持glycine-rich结构域的紧凑结构,并形成了较为规则的四层loop排列。gp25单体由N端的β-sandwich和C端的α-helical两个结构域组成。其中α-helical结构域相互交错形成螺旋束结构并介导三聚体的形成,封闭了 gp24的glycine-rich结构域上的宿主识别位点。gp25的β-sandwich结构域通过氢键和疏水作用与gp24的TNF-like和glycine-rich结构域的外侧结合,进一步提高了gp24的结构稳定性。基于复合物的结构分析,我们提出分子伴侣协助尾丝蛋白折叠和组装的分子机理,为噬菌体尾丝的体外组装和改造以及人工噬藻体的合成提供了结构支持。
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