论文部分内容阅读
江米酒凝乳酶是扣碗酪生产中起关键作用的凝乳因子。文中采用纤维素离子交换柱从江米酒中得到分子质量为36．4ku的单一蛋白酶，其凝乳活力与蛋白酶水解活力的比值从纯化前的3．1提高到16．0。对纯化酶的基本特性研究表明，该酶在30-55℃，pH值3．0～7．0保持比较稳定的酶活性，而与胃蛋白酶、米黑毛霉凝乳酶及牛凝乳酶凝乳过程中的组织状态变化比较，初步认为江米酒凝乳酶的动力学或凝乳机制可能与牛凝乳酶等其他天冬氨酸蛋白酶不完全相同。