蛋白质赖氨酸乙酰化,一种可逆的,保守的翻译后修饰,其已经被证明不仅存在于真核生物中,也广泛存在于细菌中,如革兰氏阴性菌大肠杆菌和肠炎沙门杆菌,以及革兰氏阳性菌枯草芽孢杆菌中。然而,目前对于严重威胁人类健康的病原菌结核分枝杆菌(Mycobacterium tuberculosis)中的乙酰化情况研究甚少。这是第一次报道人类病原菌结核分枝杆菌乙酰化组学的文章。通过组学方法,我们鉴定结核分枝杆菌中有658个乙酰化蛋白和1128个乙酰化位点,且这些蛋白参与不同的功能途径,如代谢,蛋白质合成和毒力等。结核分枝杆菌赖氨酸乙酰化蛋白质中的20个与已报道的大肠杆菌,肠炎沙门杆菌,枯草芽孢杆菌和链霉菌中赖氨酸乙酰化的蛋白具有一定的同源性,且一些赖氨酸乙酰化位点在五个菌或四个菌均是保守的。与先前的文章一致,38％的蛋白参与代谢途径,包括中心代谢,氨基酸代谢。值得注意的是,一些参与结核分枝杆菌毒力的蛋白包括Esx1分泌家族,西格玛因子家族等,一些参与持留的蛋白,如DnaK,pcaA等,一些参与抗生素耐受的蛋白,如katG,rpoB等,被发现可以被乙酰化,这表明赖氨酸乙酰化可能在细菌毒力,持留和抗生素耐药方面扮演着重要的作用。此外,赖氨酸乙酰化位点的生物信息学分析表明可以分为5个类型的基序(Q1,Q2,Q3,Q4,Q5和Q6),其中以Q1所占比重最多,这暗示结核分枝杆菌中可能存在不同的乙酰化酶对包含不同基序的蛋白质底物进行乙酰化。这个数据集将为探索赖氨酸乙酰化修饰在结核分枝杆菌的代谢,毒力,持留等方面的作用提供线索。