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炭疽杆菌（Bacillusanthraci）属于革兰氏阳性的需氧芽胞杆菌属，是炭疽病(Anthrax)的病原体。该细菌有很强的致病力，可能通过呼吸道、消化道以及皮肤创口感染进入易感动物或人体内，进行大量繁殖使宿主在几天或几个星期内死亡。炭疽杆菌分泌的炭疽毒素由三种蛋白组成，分别是保护性抗原(PA)，水肿因子(EF)和致死因子(LF)。其中，PA在炭疽杆菌侵染过程中起着十分重要的作用。它首先和人体细胞的一号受体(ANTXR1)TEM8或二号受体(ANTXR2)CMG2结合，再将结合在PA上的EF和LF释放到细胞内。PA与CMG2的VWA结构域复合物三维晶体结构已经解析，而PA与TEM8的相互作用的机制尚不清晰。
本论文对PA与TEM8之间的相互作用进行了结构生物学的研究和分析，利用分子置换法解析了3.2(A)的PA与TEM8胞外VWA结构域的复合物三维晶体结构。与PA与CMG2的复合物结构不同的是，在PA与TEM8胞外VWA结构域的晶体结构中，第152位的谷氨酸残基侧链参与Mg2+配位，增强了Mg2+介导的结合。虽然TEM8与PA总接触面积相比CMG2略有增大，增加了少量作用力，但由于TEM8两个重要位置，第56位氨基酸残基和α4螺旋N端，与PA在结合面上的空间位阻效应，TEM8与PA的结合能量升高，结合力显著低于CMG2与PA的结合。我们解析的PA与TEM8VWA结构域复合物的晶体结构更加深入的解释了配体受体识别的机制，并为设计相应的高效特异的蛋白质药物奠定了结构生物学基础。