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弹性蛋白酶是一种以降解不溶性弹性蛋白为特征的广谱水解蛋白酶。其用途广泛：可作为生化用药；用于食品及化妆品工业；处理污水等。该酶产品的生产一般由猪胰脏提取，受动物脏器资源的限制，弹性蛋白酶价格昂贵。而微生物生产的弹性蛋白酶具有产率高、生产工艺简单，生产条件易于控制等优点，颇有发展前途。
1.对嗜水气单胞菌产弹性蛋白酶条件进行优化。单因素法优化了氮源、碳源等培养基成分及培养温度和初始pH值等培养条件，采用三因素三水平的正交试验对氮源浓度、碳源浓度、盐离子浓度进行优化，结果发现较低浓度的氮源、碳源有利于酶的产生，表面活性剂能明显提高酶的产量。嗜水气单胞菌产弹性蛋白酶的最佳条件：胰蛋白胨5g／L，蔗糖5g／L，NaCl 2.5g／L，K<,2>HPO<,4>2g／L，Tween-80活性剂1g／L，初始pH为7.5，28℃培养48h。
2.用10kDa的截流膜超滤，30-60％的硫酸铵分级沉淀、凝胶过滤层析和阴离子交换层析，获得纯化的嗜水气单胞菌胞外弹性蛋白酶，SDS-PAGE电泳显示，该酶是分子量约为33kDa的单体蛋白。该弹性蛋白酶的最适作用pH8.5，最适作用温度为37℃，有广谱的底物降解能力，能降解弹性蛋白、酪蛋白、明胶、牛血清白蛋白，但不能降解角蛋白；EDTA、OPA能抑制酶的活性，PMSF对酶活没有影响，表明该蛋白酶属于Zn<2+>／Fe<2+>金属蛋白酶。
3.用活化的右旋糖酐及单甲氧聚乙二醇(MPEG)分别对纯化的嗜水气单胞菌弹性蛋白酶进行化学修饰。修饰后的酶与原酶相比，修饰酶保留了天然酶的活性，两种修饰酶活性均能保留在60％以上，用MPEG修饰酶的保留活性更高(85.5％)，而且两种修饰酶在耐热性、耐酸性等方面都优于天然酶，但修饰酶最佳pH没变。修饰酶较天然酶稳定，具有较高的实用意义。
4.根据GenBank嗜水气单胞菌AG2株弹性蛋白酶基因(AhyB)设计一对含EcoR Ⅰ、Xho Ⅰ双酶切位点的特异引物，以嗜水气单胞菌J-1(AhJ-1)株基因组为模板，PCR扩增得到一 787bp的基因片断，将PCR产物与pMD18-T载体连接，测序，分析发现与嗜水气单胞菌AG2弹性蛋白酶(ahyB)基因有92％同源性，与豚鼠气单胞菌胞外蛋白酶同源性达95％，与铜绿假单胞菌LasB基因同源性为81％。然后将PCR产物连入表达载体pET-32a，转化至大肠杆菌BL21菌株中用IPTG进行诱导表达，诱导后出现50kDa的融合表达产物，产物以包涵体形式出现；用His TaqNi<2+>亲和层析柱在变性条件下纯化该表达蛋白；纯化蛋白复性后表现有酶的活性，酶活性为50U／mL。