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本论文由三个方面的研究内容组成:（1） 热处理温度对转谷氨酰胺酶催化混合蛋白凝胶性的影响;（2） 反应时间对转谷氨酰胺酶催化混合蛋白相互作用的影响;（3） 转谷氨酰胺酶催化混合蛋白凝胶硬度和保水性的研究。 第1章 不同热处理温度下转谷氨酰胺酶对混合蛋白凝胶性的影响:为了鉴定促进凝胶网络结构形成的蛋白成分,本文通过十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和蛋白质热稳定性分析（DSC）来研究不同温度条件下加热后样品的凝胶特性。在超纯水环境中用TG处理SPI,在大于50℃的加热条件下,所有SPI组分（除了球蛋白B亚基）都共价结合成大的聚合物而无法进入分离胶。在60℃～90℃,所有MPI成分（除肌动蛋白外）在TG催化下均能形成交联,凝胶均形成有序的结构。经TG处理的MPI/SPI混合蛋白中肌球蛋白重链和肌动蛋白变为低分子多肽。同时,TG催化MPI与SPI交联在进样端产生1条深色电泳条带（大豆蛋白中除了基本亚基外的7S和11S两亚基）。TG处理后MPI/SPI混合蛋白中β-伴大豆球蛋白和大豆豆球蛋白的热变性温度范围都要明显高于未经TG处理的（P<0.05）,肌球蛋白的热变性温度和未经TG处理的相比差异不显著（P>0.05）。在40℃和50℃条件下,三种蛋白均存在;在60℃处理下,肌球蛋白变性;在70℃和80℃处理下,肌球蛋白和β-伴大豆球蛋白完全变性;在90℃处理下,三种蛋白全部变性。 第2章 反应时间对转谷氨酰胺酶催化混合蛋白相互作用的影响:本章通过电泳、差示扫描量热分析和流变学特性分析来研究在4℃下转谷氨酰胺酶（TG）催化不同离子强度的肌原纤维蛋白（MPI）和大豆分离蛋白（SPI）混合蛋白相互作用的特性。在4℃用TG处理SPI不同时间,到240min时,SPI的部分亚基（A3、α1）聚合成了一些300KD的大分子聚合物。经TG处理的MPI/SPI混合蛋白,TG处理使肌球蛋白重链和肌动蛋白变为低分子多肽,KCL的添加会逐渐减弱蛋白的变化:MHC上方的大量多聚肽变得不明显,主要的肌肉蛋白条带下方的非多聚肽变得不显著。并随着离子强度增大到0.6多肽逐渐消失,MPI与SPI交联产生一条深色电泳条带（大豆蛋白中除了B亚基外的7S和11S两亚基）。TG处理会显著增加MPI/SPI混合蛋白的热变性温度（P<0.05）,并且聚合时间越长,吸热峰的峰温（Tα）越向更高的温度移动。另外TG处理也会显著增加混合蛋白的粘弹性（P<0.05）。但是对于经TG处理的MPI/SPI混合蛋白是否会产生粘弹性凝胶,