鱼糜及鱼糜制品是根据鱼肉蛋白特别是肌球蛋白受热变性聚集的特性制备而成的蛋白凝胶制品。因其具有高蛋白、低脂肪、高营养、口感好的特性而发展迅速,我国的鱼糜年消费量超过100万吨。随着海水鱼资源的日趋匮乏,作为替代品的淡水鱼地位逐步提高,其中产量巨大的花鲢已被成功开发成淡水鱼糜。传统的鱼糜制品如鱼丸、鱼豆腐、模拟蟹肉、鱼肉香肠等均具有弹性高、硬度大、耐咀嚼的特点,更受年轻人的青睐,但不符合老年人和儿童等人群的食用需求。随着老龄化社会的日趋严重,开发适合老年人的高蛋白、低热量、易于食用的鱼糜制品越发重要。氨基酸是一种小分子食品组分,已被应用于营养食品和医药等领域。曾有报道称,精氨酸(L-Arg)能够阻止蛋白聚集并能改变凝胶的流变学特性,但具体的影响机制并未被阐明。本文对加入赖氨酸(L-Lys)、精氨酸或组氨酸(L-His)的花鲢肌球蛋白进行不同加热方式的处理,研究三种氨基酸对花鲢肌球蛋白热聚集行为的影响及其机理,为开发符合老年人、病人、儿童等更多人群食用需求的新型鱼糜制品提供理论基础。主要研究内容和结果如下:1、L-Lys、L-Arg和L-His对不同热处理方式下花鲢肌球蛋白理化性质的影响。利用高灵敏度Zeta电位及粒度分析仪、紫外/可见分光光度计和荧光分光光度计等分析方法和技术研究了不同氨基酸对溶液的浊度及肌球蛋白的粒径和表面疏水性的影响。结果表明:随着温度的升高和时间的延长,未添加组的浊度和粒径由于蛋白受热变性聚集而显著性增加,而L-Lys、L-Arg和L-His能够降低预加热(40℃加热60 min)和二段式加热(40℃加热60 min的基础上90℃加热30min)时蛋白溶液的浊度及肌球蛋白的粒径,改变表面疏水性,且添加氨基酸的浓度越高,各指标的变化幅度越大。2、L-Lys、L-Arg和L-His对不同热处理方式下花鲢肌球蛋白二级结构的影响。利用圆二色谱和拉曼光谱技术研究了不同氨基酸对肌球蛋白二级结构的影响。结果表明:圆二色谱法适用于研究浓度不大于10 m M的L-Lys或L-Arg对蛋白二级结构的影响;拉曼光谱法适用于研究L-Arg或L-His对蛋白二级结构的影响。L-Lys和L-Arg能够促进肌球蛋白展开,使a-螺旋含量显著下降,且L-Lys或L-Arg的浓度越高,a-螺旋含量越低。1~20 mM L-Lys使肌球蛋白的a-螺旋含量分别从未加热时的91.26%最终降低至35.39%,从预加热时的67.33%降低至30.80%,从二段式加热时的61.55%降至18.64%;1~20 mM L-Arg使肌球蛋白的a-螺旋含量分别从未加热时的99.07%降至24.26%,从预加热时的92.52%降至23.92%,从二段式加热时的65.98%降至7.79%。L-His能够使得肌球蛋白在加热状态下的展开速率变慢。3、L-Lys、L-Arg和L-His对花鲢肌球蛋白凝胶特性和凝胶强度的影响。利用动态流变仪和食品物性仪研究了不同氨基酸对肌球蛋白G’关键点、凝胶速率、弹性模量(G’)、损耗角正切(tanδ)及肌球蛋白-氨基酸混合凝胶强度的影响。结果表明:L-Lys、L-Arg和L-His均能够降低肌球蛋白的变性温度、凝胶速率、凝胶形成能力和凝胶强度。其中,5 mM的L-Lys和L-Arg足以使肌球蛋白的凝胶化速率和破断力降到最低;在所添加浓度范围内,肌球蛋白的凝胶化速率和破断力随L-His浓度的增加而降低。结果显示L-Lys、L-Arg和L-His能够通过静电相互作用、改变溶液pH值及占据肌球蛋白的疏水性结合位点等影响展开速率与聚集速率的相对关系,最终抑制肌球蛋白的热聚集行为。同时,由于三种氨基酸自身的带电情况及结构各不相同,故对蛋白聚集的抑制程度亦有所差异,L-His抑制聚集的效果弱于L-Lys和L-Arg。