【摘 要】
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本文主要对Absidia sp.D38s菌产的丹酚酸B酯酶进行了分离纯化,测定了该酶的分子量,研究了其酶学性质。并做了其发酵产物的分离与纯化。制备了底物丹酚酸B,利用Sepabeads SP20
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本文主要对Absidia sp.D38s菌产的丹酚酸B酯酶进行了分离纯化,测定了该酶的分子量,研究了其酶学性质。并做了其发酵产物的分离与纯化。制备了底物丹酚酸B,利用Sepabeads SP207大孔吸附树脂纯化丹酚酸B粗品(10%),得到纯度为85.8%的丹酚酸B。从微生物Absidia sp.D38s中制备丹酚酸B酯酶粗酶,经过Sephadex G-100柱和DEAE-CelluloseDE52柱两种方法纯化后可得到纯酶,根据SDS-PAGE结果,计算其分子质量约为37.1 kDa。对丹酚酸B酯酶的酶性质研究表明:其最适反应温度为45°C,在50℃以下稳定;最适反应pH是5.0,pH稳定范围是3.0-6.0。在酶促反应动力学研究中,得到米氏常数Km=73.8 mmol/L,最大反应速度Vm=162.6 mmol/(L·h)。以8 g丹酚酸B为底物,利用丹酚酸B酯酶,在45 ℃,pH 5.0的条件下反应制备产物。用Sepabeads SP207大孔吸附树脂柱对酶解产物分离纯化,水洗得到丹参素单体5.63 g,得率为39.5%;经HPLC检测得到其纯度为99.0%。经乙醇洗脱得到产物II单体2.98g,得率为20.9%,纯度为91.2%,经核磁共振测定其结构,知其为Przewalskinic acid A。
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