FKBP23属于亲免蛋白(Immunophilin)家族的成员。亲免蛋白具有两大主要特征：一是遗传上的保守性，即从低等生物、植物、动物直至人等高级哺乳动物的体内均有亲免蛋白存在；二是均具有肽脯氨酰顺反异构酶(PPIase)活性。FKBP的PPIase活性能被与之结合的用于器官移植的免疫抑制剂FK506所抑制。mFKBP23的N端具肽脯氨酰顺反异构酶(PPIase)活性，C端有两个EF手模体，具有钙离子结合能力。我们的课题组已经从内质网体中蛋白质输送和分泌的方向入手，发现了mFKBP23与内质网体中的分子伴侣Hsp70家族的一员BiP特异性结合，并且该结合受到钙离子浓度的调控。mFKBP23与mBiP结合后，其N端的PPIase活性结构对BiP的ATPase活性具有调节作用。 鉴于以上的结论，我们推测钙离子会影响FKBP23的结构，FKBP23结合钙离子后会发生结构上细微的变化。在本课题中我们在大肠杆菌中大量表达克隆的mFBKP23蛋白质，经过一系列的纯化和浓缩过程，得到高纯度和高浓度的mFKBP23蛋白质溶液，然后利用气相扩散悬滴法和CrystalScreenKit试剂，将mFKBP23蛋白质溶液在不同的Ca2+浓度的结晶缓冲液中进行结晶。我们试图得到不同钙离子浓度下的mFBKP23晶体，利用X光衍射技术分析它们的结构，发现FKBP23结合钙离子与不结合钙离子时的结构上的差异，从而证实我们的推测，为解释mFKBP23与mBiP特异性结合受钙离子浓度调控的机制，以及为进一步探索这个亲免蛋白的生理功能，全面了解亲免蛋白结合类免疫抑制剂作用的分子生物学机制提供了一些线索。