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为了获得大量高纯度高活性的凝乳酶制剂，采用基因工程方法，从犊牛皱胃黏膜细胞中克隆得到凝乳酶基因，然后将此基因插入原核表达载体pTWIN1中，使之与几丁质结合域（CBD）-内含肽（intein）融合，从而获得原核表达质粒pTWIN1／EchybF2。经转化大肠杆菌BL21（DE3）后，在IPTG诱导下进行凝乳酶的表达。SDS—PAGE电泳分析和酶活性实验结果显示，CBD-intein-EchybF2融合蛋白在BL21（DE3）中获得高效表达，在低温诱导时主要以可溶性蛋白的形式存在，并具有凝乳活性。