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以p90-HCV为模板，通过PCR分别得到全长和截短（2881-3078bp）ns2基因。将截短ns2基因克隆到pET32a原核表达载体，并在大肠杆菌中获得了Trx-His-NS2C融合蛋白的可溶性高表达。通过His树脂纯化得到融合蛋白，免疫家兔获得高效价高特异性的抗体。同时构建了含有全长ns2基因的重组腺病毒，利用该重组病毒感染HepG2和293细胞成功的表达23．2kDa的NS2蛋白。本文的研究为进一步开展NS2蛋白的结构与功能研究奠定了良好的基础。