火球菌复制蛋白A的表达纯化和活性研究

来源 :信阳师范学院学报:自然科学版 | 被引量 : 0次 | 上传用户:soloviola
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将火球菌(Pyrococcus furiosus)的3个复制蛋白A相关基因pfuRPA41(PF2020),pfuRPA32(PF2018),pfuRPA14(PF2019)克隆到pDEST17质粒,并在E.coli Rosetta(DE3)表达菌株中成功表达,最终通过固定化镍离子亲和层析分别得到纯度较高的三个复制蛋白A相关蛋白,对它们的单链DNA结合活性进行了详细测试.其中单独的pfuRPA41能结合单链DNA,而单独的pfuRPA32以及pfuRPA14不能结合单链DNA;然而pfuRPA32能够促进
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