【摘 要】
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PhoP/PhoQ双组分调控系统参与鼠伤寒沙门菌应答各种环境变化,对其毒力非常重要。先前的研究表明乙酰化修饰抑制PhoP活性,导致沙门菌的毒力降低,另外我们还发现PhoP蛋白上存在甲基化修饰。在这里,我们证明了PhoP第112位保守精氨酸残基可被CheR特异性甲基化。处于低镁条件、酸刺激或巨噬细胞内的情况下,PhoP R112位点甲基化水平显着降低。我们发现R112位点位于PhoP二聚体结构域α4
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PhoP/PhoQ双组分调控系统参与鼠伤寒沙门菌应答各种环境变化,对其毒力非常重要。先前的研究表明乙酰化修饰抑制PhoP活性,导致沙门菌的毒力降低,另外我们还发现PhoP蛋白上存在甲基化修饰。在这里,我们证明了PhoP第112位保守精氨酸残基可被CheR特异性甲基化。处于低镁条件、酸刺激或巨噬细胞内的情况下,PhoP R112位点甲基化水平显着降低。我们发现R112位点位于PhoP二聚体结构域α4-β5-α5结合面上,将R112位点突变为丙氨酸A后,PhoP二聚体形成及与DNA结合能力降低,导致PhoP活性受到抑制。此外,PhoP R112A点突变菌株感染小鼠模型后,其肠道炎症及系统性感染症状显著减轻,表明R112位点对于PhoP调节沙门菌毒力至关重要。过表达CheR后,提高了PhoP R112位点的甲基化水平并降低了PhoP二聚体形成及与DNA结合,但增加了PhoP蛋白稳定性。这些结果显示,PhoP第112位点精氨酸甲基化调控其二聚体形成及与DNA结合,作一种新型调节机制参与对沙门菌毒力的调控。
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