甘油脱水酶（EC 4.2.1.30）是生物转化法生产1，3-丙二醇（工业上有重要用途的化工材料）的限速酶，而二醇脱水酶（EC4.2.1.28）是甘油脱水酶的同工酶，所以近年来也成为研究的热点。以Lactobacillus collinoides基因组DNA为模板，PCR扩增得到了二醇脱水酶基因（pduCDE）及其激活因子基因（pduGH），分别连接到pSE380和pET30a（+）中，构建了重组质粒pSE-pduCDE与pET-pduGH，两外源基因分别在E.coli JM109和E.coli rosseta（DE3）中得到表达。经SDS-PAGE分析表明，pduCDE基因的表达蛋白包括63kDa、28kDa、22kDa三个亚基，结果与预期的相符；pduGH基因的表达蛋白包括64.5 kDa、12.4 kDa两个亚基，结果与预期的相符。重组菌中的二醇脱水酶基因pduCDE表达产物不具备脱水酶活力，与Lactobacillus diolvorans二醇脱水酶基因在E.coli（BL21）中的重组表达情况一致。重组质粒pET-pduGH的表达蛋白，在E.coli（DE3）中形成不溶性的包涵体，经变性和复性后再经进一步酶功能鉴定，在国内外首次证明，复性后的pET-pduGH表达蛋白能激活Glostridipasteurianum甘油脱水酶um，具有甘油脱水酶激活因子活性。