L-氨基酸氧化酶(LAOs,EC1.4.3.2)大部分是黄素蛋白,它们能特异性的催化L-氨基酸的氧化脱氨基作用,伴随着氧气的消耗,产生相对应的α-酮酸、过氧化氢和氨气。但是大部分的氨基酸氧化酶对必需氨基酸的亲和性很低。赖氨酸又称为第一限制性氨基酸。它不仅能调节体内代谢平衡,而且对提高体内对谷类蛋白质的吸收,改善人类膳食营养,促进生长发育都有着重要作用。　　L-赖氨酸氧化酶能够与L-赖氨酸发生特异的催化反应。L-赖氨酸氧化酶有分为L-赖氨酸-α-氧化酶和L-赖氨酸-ε-氧化酶(Lod A)两种。L-赖氨酸-ε-氧化酶是一种新型的赖氨酸氧化酶。它是迄今发现的唯一一种非黄素依赖的氨基酸氧化酶,而是依赖其基因下游编码的一种蛋白分子(Lod B)的作用使其具有活性。但是Lod B的如何发生作用还不清楚。　　L-赖氨酸-ε-氧化酶对L-赖氨酸的底物特异性比L-赖氨酸-α-氧化酶更强,它能够针对赖氨酸的ε位点进行氧化,形成6-半醛-2-氨基己二酸、氨气和过氧化氢。Lod A蛋白有726个氨基酸,晶体结构中只能看到686个氨基酸,在氨基酸序列的C端有41个氨基酸丢失。晶体结构显示存在包含核心作用位点在内的结构域主要是由3组β折叠、一些α螺旋和一些不规则二级结构形成的桶装结构组成。Lod A的Trp581和Cys516形成的共价键以类似血蛋白醌胺脱氢酶(QHNDH)类似的形式形成硫醚键而形成半胱氨酸色氨醌(CTQ)。　　L-赖氨酸-ε-氧化酶(Lod A)基因的下游存在一个Lod B基因,它们共同构成一个操纵子。当Lod B与Lod A不在同一转录单元时,也能使Lod A蛋白产生活性。当缺乏Lod B时,Lod A没有L-赖氨酸氧化酶活性。　　本实验研究主要在大肠杆菌中成功的表达了Lod A及Lod B蛋白,并将Lod A/B成功共表达。并对Lod A和Lod B蛋白进行了纯化。将得到的Lod A、Lod B及Lod A/B进行了SDS-PAGE和凝胶过滤层析,结果显示,Lod A、Lod B单表达时均是以大的聚合物的形式存在。共表达的Lod A大部分以二聚体形式存在溶液中。　　对纯化后的Lod A、Lod B及Lod A/B进行酶的活性检测,单表达蛋白不具备L-赖氨酸氧化酶活性;共表达的Lod A/B蛋白在经过阴离子交换层析之后的活性显著提高。推测其可能与活性蛋白正确折叠而能与阴离子凝胶柱吸附有关。本研究还对L-赖氨酸氧化酶的活性重建进行初步的研究,结果表明,Lod B无法在胞外将表达后的Lod A正确折叠或者活性提高。　　本实验对筛选高表达赖氨酸菌株、研究L-赖氨酸氧化酶生物传感器、检测食物或人体内血清的赖氨酸浓度具有重要意义。