Na+驱动的细菌鞭毛马达，是由钠离子横跨细胞膜而引起的电化学势能为能量驱动的。鞭毛马达包括转子和定子两部分，它们都是由若干蛋白组成的。定子蛋白PomA、PomB和T环组成蛋白MotX、MotY被认为是鞭毛马达最关键的组成蛋白，且是产生旋转力矩所必须的蛋白。Vibrio alginolyticus是单极生鞭毛菌株，能够在液体中游动和在粘性的液体表面泳动，是研究Na+驱动鞭毛马达的最佳选择。在Vibrio alginolyticus极生鞭毛马达中，PomA和PomB形成定子复合体，同时伴随着Na+流过该复合体而产生旋转力矩。定子复合体装配到转子周围适当的位置，是通过预测的PomB （PomBC）周质区域的肽聚糖层结合结构域来实现的。为了研究定子复合体中离子渠道的特点和功能，以及定子装配在转子周围形成完整的动力马达的机理，人们研究了许多这些蛋白突变体的结构和功能。本论文中，我们通过构建了一系列的删除菌株及点突变菌株，来研究PomB周质区域蛋白的结构和功能，及FlgT每一个结构域对鞭毛环状基体结构形成的影响。针对PomB跨膜螺旋和肽聚糖层结合结构域间的连接区域，我们构建了一系列N末端删除突变体和连接区域删除突变体。其中，包含从135位氨基酸到315位氨基酸的PomBC5突变体，能够形成稳定的同源二聚体。当该突变体在野生型寄主菌株（VIO5）中过量表达时，它能明显地抑制野生型菌株的运动能力。另一方面，删除了连接区域80个氨基酸的突变体（PomBΔL），仍然能够维持运动的功能。但是，当PomBΔL和PomA一起过量表达于原始菌株NMB191时，它们能够抑制原始菌株的生长。而这种对原始菌株生长的抑制，能够被PomB蛋白跨膜螺旋区域关键氨基酸Asp的突变D24N所消除。这些研究结果表明，大量Na+流过发生突变的定子复合体而导致原始菌株生长的抑制。在预测的PomB周质区域，同源二聚体界面螺旋位置上的氨基酸发生突变，仍然形成二聚体结构，说明虽然PomB/MotB定子蛋白基本的结构是相同的，但PomB有着自己独特的蛋白构型。PomBΔLL168P突变体位于预测PomB周质区域N端螺旋上，该位点的突变明显提高了原始菌株中具有运动能力菌株的数目，但该突变体仍然会抑制原始菌株的生长。这表明，PomB周质区域N端螺旋蛋白结构的变化将会影响定子的装配效率。我们的研究结果还表明，PomB周质连接区域蛋白结构，对调节Na+流过定子复合体的离子渠道，以及鞭毛马达的运动能力都有着非常重要的影响。与PomA/PomB定子复合体相比较，GFP融合的PomA/PomBΔL突变体降低了其定子的极点定位，更确切的说明了该PomB周质连接区域，对定子正确的装配到转子的周围，起着重要的调节作用。